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Au cours des dernières années, des progrès ont été enregistrés dans les méthodes expérimentales, qui permettent désormais d’obtenir des données directes sur la structure interne de différents types de fibrilles amyloïdes. Deux méthodes bien connues incluent l’utilisation de la spectroscopie RMN à l’état solide et de la microscopie (cryo) électronique. Combinées, ces méthodes ont fourni des structures atomiques 3D de fibrilles amyloïdes formées par des peptides bêta-amyloïdes, de l'α-synucléine, des protéines tau et la protéine FUS, associées à diverses maladies neurodégénératives. Des études de diffraction des rayons X sur des microcristaux ont révélé des détails atomistiques de la région centrale de l'amyloïde . Les structures cristallographiques montrent que de courtes extensions à partir de régions de protéines amyloïdogènes à tendance amyloïde s'étendent perpendiculairement à l'axe du filament, ce qui correspond au caractère « β croisé » de la structure amyloïde. Elles révèlent également un certain nombre de caractéristiques des structures amyloïdes - les feuillets β voisins sont étroitement liés entre eux via une interface sans eau (appelée interface sèche), les brins β opposés étant légèrement décalés les uns des autres, de sorte que les chaînes s'imbriquent. Cette interface compacte déshydratée créée a été appelée interface stérique ou fermeture Éclair.
Sources : fr.wikipedia.org
Il existe huit classes théoriques d'interfaces de type fermetures Éclair stériques, déclinées en fonction de la directionnalité des feuilles β (parallèle et anti-parallèle) et par la symétrie entre les feuillets β adjacents. Bien que les structures amyloïdes authentiques soient toujours basées sur des feuillets β intermoléculaires, différents types de plis tertiaires "d'ordre supérieur" ont été observés ou proposés. Les feuillets β peuvent former un sandwich β, ou un solénoïde β qui peut être soit une hélice β, soit un rouleau β. Un facteur de complication dans les études de polypeptides amyloïdogènes est que des polypeptides identiques peuvent se replier en plusieurs conformations amyloïdes distinctes. Ce phénomène est généralement décrit comme un polymorphisme amyloïde. Ce polymorphisme se rencontre de façon omniprésente dans les substances amyloïdes pathogènes, et il pourrait expliquer la formation de souches de prions[réf. nécessaire].
Sources : fr.wikipedia.org
=== Formation === La substance amyloïde est formée par la polymérisation de centaines à des milliers de peptides monomères en fibres longues. En général, la polymérisation amyloïde (agrégation ou polymérisation non covalente) est sensible à la séquence, c’est-à-dire que des mutations de la séquence peuvent empêcher l’auto-assemblage, en particulier si la mutation est un briseur de feuillet bêta, telle que la proline ou l'acide alpha-aminoisobutyrique non codé. Par exemple, les humains produisent de l'amyline, un peptide amyloïdogène associé au diabète de type II, mais chez les rats et les souris, les prolines sont substituées dans des endroits critiques et aucune amyloïdogenèse ne se produit. [réf. nécessaire] Des études comparant l'amyloïde bêta 1-42 synthétique recombinant dans des dosages mesurant le taux de fibrillation, l'homogénéité des fibrilles et la toxicité cellulaire ont montré que l'amyloïde bêta 1-42 recombinant avait un taux de fibrillation plus rapide et une plus grande toxicité que l'amyloïde bêta synthétique 1-42 peptide. Cette observation, combinée à l'irreproductibilité de certaines études expérimentales sur l'amyloïde bêta 1-42, pourrait être à l'origine du manque de progrès dans la recherche sur Alzheimer. Il existe plusieurs classes de séquences polypeptidiques formant des amyloïdes. Les polypeptides riches en glutamine jouent un rôle important dans l'amyloïdogenèse des prions de levure et de mammifère, ainsi que dans les troubles à répétition trinucléotidique, notamment la maladie de Huntington.
Sources : fr.wikipedia.org
Lorsque les polypeptides riches en glutamine ont une conformation en feuille β, les glutamines peuvent renforcer la structure en formant une liaison hydrogène entre les brins entre ses carbonyles amides et les azotes des chaînes principale et latérale. L'âge d'apparition de la maladie de Huntington montre une corrélation inverse avec la longueur de la séquence de la polyglutamine, avec des résultats analogues dans un système modèle de C. elegans avec des peptides de polyglutamine artificiels. Parmi les résidus hydrophobes, les acides aminés aromatiques ont la plus forte propension amyloïdogène. Pour ces peptides, une polymérisation croisée (fibrilles d'une séquence polypeptidique entraînant la formation d'autres fibrilles d'une autre séquence) est observée in vitro et éventuellement in vivo. [réf. nécessaire] Ce phénomène est important, car il expliquerait la propagation inter-espèces de prions et les taux différentiels de propagation de prions, ainsi qu'un lien statistique entre la maladie d'Alzheimer et le diabète de type 2. En général, plus la séquence peptidique est similaire, plus la polymérisation croisée est efficace, bien que des séquences totalement différentes puissent se polymériser de manière croisée et que des séquences très similaires puissent même être des "bloqueurs" qui empêchent la polymérisation. [réf. nécessaire] Les polypeptides ne polymériseront pas de façon croisée leurs homologues en miroir, suggérant que le phénomène implique des événements de liaison et de reconnaissance spécifiques. [réf.
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